Proteína retinilideno - Retinylidene protein
A proteína retinilideno é uma família de proteínas que usa a retina como cromóforo para recepção de luz . É a base molecular para uma variedade de sistemas de detecção de luz, desde fototaxia em flagelados até a visão em animais . As proteínas de retinilideno incluem todas as formas de opsina e rodopsina (no sentido amplo). Enquanto a rodopsina no sentido restrito se refere a um pigmento visual de luz fraca encontrado em vertebrados, geralmente em células de bastonetes, a rodopsina no sentido amplo (como usado aqui) se refere a qualquer molécula que consiste em uma opsina e um cromóforo retinal no estado fundamental. Quando ativado pela luz, o cromóforo é isomerizado , ponto no qual a molécula como um todo não é mais a rodopsina, mas uma molécula relacionada, como a metarodopsina. No entanto, continua a ser uma proteína retinilideno. O cromóforo então se separa da opsina, ponto em que a opsina pura é uma proteína retinilideno. Assim, a molécula permanece uma proteína retinilideno ao longo do ciclo de fototransdução .
Estrutura
Todas as rodopsinas consistem em dois blocos de construção, uma porção de proteína e um co - fator não proteico com ligação reversível covalente , retinal (retinaldeído). A estrutura da proteína da rodopsina consiste em um feixe de sete hélices transmembrana que formam uma bolsa interna que liga o cromóforo fotorreativo. Eles formam uma superfamília com outros receptores ligados à membrana contendo sete domínios transmembrana, por exemplo, receptores de odor e quimiocinas .
Mecanismo de recepção de luz
Em vez de serem ativadas pela ligação de ligantes químicos como seus parentes, as rodopsinas contêm retinal que muda de conformação em reação à luz via fotoisomerização e, portanto, são ativadas pela luz. A molécula retinal pode assumir várias formas isoméricas cis-trans diferentes , como all- trans , 11- cis e 13- cis . A fotoisomerização ( isomerização dependente da luz ) da retina de cis para trans ou vice-versa induz uma mudança conformacional na proteína receptora. Essa mudança atua como um interruptor molecular para ativar um mecanismo de transdução de sinal dentro da célula. Dependendo do tipo de rodopsina, ela abre um canal iônico (por exemplo, em bactérias) ou ativa uma proteína G associada e dispara uma cascata de segundo mensageiro (por exemplo, em olhos de animais).
Tipos de rodopsinas
Proteínas de retinilideno ou rodopsinas estão presentes em muitas espécies, desde bactérias a algas e animais. Eles podem ser divididos em dois grupos distintos com base em sua sequência, bem como no isômero retinal que contêm no estado fundamental e seus mecanismos de transdução de sinal.
Canais e bombas de íons
As rodopsinas encontradas em procariotos e algas comumente contêm um isômero retinal all- trans no estado fundamental que se isomeriza para 13- cis após a ativação da luz, também conhecido como cromóforo do tipo microbiano. Exemplos são rodopsinas bacterianas sensoriais, channelrodopsina , bacteriorodopsina , halorhodopsin , e proteorhodopsin . Eles agem como canais iônicos controlados por luz e podem ser ainda mais diferenciados pelo tipo de íon que canalizam. A bacteriorodopsina funciona como uma bomba de prótons , enquanto a halorodopsina atua como uma bomba de cloreto . Suas funções variam de fotossíntese bacteriana (bacteriorodopsina) a fototaxia de condução (canalrodopsinas em flagelados ). A transdução de sinal na fototaxia envolve a despolarização da membrana celular.
Receptores acoplados à proteína G
As proteínas retinilideno do reino animal também são chamadas de opsinas . Os vertebrados contêm cinco subfamílias de opsinas (rod) e os artrópodes, três subfamílias. As opsinas pertencem à classe dos receptores acoplados à proteína G e se ligam a um isômero 11- cis da retina no estado fundamental que fotoisomeriza a uma retinal all- trans após a ativação da luz. Eles são comumente encontrados nos órgãos sensores de luz, por exemplo, nas células fotorreceptoras da retina de vertebrados, onde facilitam a visão. As opsinas animais também podem ser encontradas na pele de anfíbios, nas glândulas pineais de lagartos e pássaros, no hipotálamo de sapos e no cérebro humano . Eles podem ser categorizados em várias classes distintas, incluindo:
- opsinas visuais ( rodopsina clássica e parentes),
- melanopsinas
- peropsinas
- neuropsinas
- encefalopsinas
Percepção visual
A rodopsina "púrpura visual" (opsina-2) dos bastonetes na retina dos vertebrados absorve luz verde-azulada. As fotopsinas das células cone da retina diferem em alguns aminoácidos, resultando em uma mudança em seus espectros de absorção de luz. As três fotopsinas humanas absorvem luz verde-amarelada (fotopsina I), verde (fotopsina II) e violeta-azulada (fotopsina III) e são a base da visão em cores , enquanto a "púrpura visual" mais sensível à luz é responsável pela visão monocromática no escuro. A transdução do sinal de luz envolve uma cascata enzimática de proteínas G ( transducina ), cGMP fosfodiesterase , fechamento de um canal catiônico e, em última instância, hiperpolarização da célula fotorreceptora visual .
As rodopsinas visuais de artrópodes e moluscos diferem das proteínas de vertebrados em sua cascata de transdução de sinal envolvendo proteínas G, fosfolipase C e, por fim, despolarização da célula fotorreceptora visual.
Outros
Outras opsinas encontradas em humanos incluem encefalopsina (ou panopsina, opsina-3), melanopsina (opsina-4), neuropsina (opsina-5) e peropsina. A melanopsina está envolvida na entrada de luz do relógio circadiano nos vertebrados. As encefalopsinas e neuropsinas são altamente expressas nas células nervosas e no tecido cerebral, mas até agora sua função é desconhecida. A peropsina se liga à retinal all- trans (cromóforo do tipo microbiano) e pode funcionar como uma fotoisomerase para retornar o retinal à forma isômero 11- cis necessária à percepção visual.
Veja também
Referências
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