A 1,3-beta-glucano sintase é uma enzima glucosiltransferase envolvida na geração de beta-glucano em fungos . Serve como alvo farmacológico para drogas antifúngicas , como caspofungina , anidulafungina e micafungina , considerados inibidores da 1,3-beta-glucano sintase . No sistema de classificação CAZy , os fungos e membros da planta pertencem à família das glicosiltransferases 48 ( GT48 ). Alguns membros da família da glicosiltransferase 2 ( Pfam PF13632 ), como a curdlana sintase CrdS ( Q7D3X8 ), também apresentam atividade semelhante.
A biossíntese de dissacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos envolve a ação de centenas de glicosiltransferases diferentes . Essas enzimas catalisam a transferência de porções de açúcar de moléculas doadoras ativadas para moléculas aceitadoras específicas, formando ligações glicosídicas .
A família consiste em vários componentes da 1,3-beta-glucano sintase , incluindo Gls1, Gls2 e Gls3 de levedura . A 1,3-beta-glucano sintase ( EC 2.4.1.34. ), Também conhecida como calosa sintase, catalisa a formação de um polímero beta-1,3-glucano que é o principal componente da parede celular do fungo . A reação catalisada é:
UDP-glicose + {(1,3) -beta-D-glucosil} (N) = UDP + {(1,3) -beta-D-glucosil} (N + 1). Veja também links externos Referências
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