Quimotripsinogênio - Chymotrypsinogen
O quimotripsinogênio é um precursor inativo ( zimogênio ) da quimiotripsina , uma enzima digestiva que quebra as proteínas em peptídeos menores. O quimiotripsinogênio é uma única cadeia polipeptídica que consiste em 245 resíduos de aminoácidos . É sintetizado nas células acinares do pâncreas e armazenado dentro de grânulos delimitados por membrana no ápice da célula acinar. A liberação dos grânulos da célula é estimulada por um sinal hormonal ou impulso nervoso, e os grânulos se espalham por um ducto que leva ao duodeno .
Ativação
O quimiotripsinogênio deve ser inativo até chegar ao trato digestivo. Isso evita danos ao pâncreas ou a qualquer outro órgão. É ativado em sua forma ativa por outra enzima chamada tripsina . Esta forma ativa é chamada de π-quimiotripsina e é usada para criar a α-quimiotripsina. A tripsina cliva a ligação peptídica no quimiotripsinogênio entre a arginina -15 e a isoleucina -16. Isso cria dois peptídeos dentro da molécula π-quimiotripsina, mantidos juntos por uma ligação dissulfeto. Uma das π-quimotripsinas atua sobre a outra quebrando uma ligação peptídica de leucina e serina . A π-quimiotripsina ativada reage com outras moléculas de π-quimiotripsina para clivar dois dipeptídeos, que são serina-14-arginina-15 e treonina-147-asparagina-148. Esta reação produz a α-quimiotripsina. O rendimento da α-quimiotripsina pode ser afetado por inibidores como o hidrocinato e também pelo pH, temperatura e cloreto de cálcio.
O processo de ativação pode ser estudado usando a sonda de fluorescência 2-p-toluidinilnaftaleno-6-sulfonato (TNS). O TNS forma ligações covalentes com o quimiotripsinogênio e, à medida que as ligações se rompem para formar a quimiotripsina na presença de tripsina, a fluorescência aumenta.
Referências
 |
Este artigo é um esboço sobre Enzimas . Você pode ajudar a Wikipedia expandindo-a . |