Barril beta - Beta barrel
Em estruturas de proteínas, um barril beta é uma folha beta composta de repetições tandem que se torce e se enrola para formar uma estrutura toroidal fechada na qual a primeira fita é ligada à última fita ( ligação de hidrogênio ). As fitas beta em muitos barris beta são organizadas de forma antiparalela . As estruturas do barril beta são nomeadas pela semelhança com os barris usados para conter líquidos. A maioria delas são proteínas solúveis em água e freqüentemente ligam ligantes hidrofóbicos no centro do barril, como nas lipocalinas . Outros se estendem pelas membranas celulares e são comumente encontrados nas porinas . Estruturas de barril semelhantes a porinas são codificadas por até 2–3% dos genes em bactérias Gram-negativas .
Em muitos casos, as fitas contêm aminoácidos polares e não polares alternados ( hidrofílicos e hidrofóbicos ) , de modo que os resíduos hidrofóbicos são orientados para o interior do cilindro para formar um núcleo hidrofóbico e os resíduos polares são orientados para o exterior do barril na superfície exposta ao solvente. As porinas e outras proteínas de membrana contendo barris beta invertem esse padrão, com resíduos hidrofóbicos orientados para o exterior, onde entram em contato com os lipídios circundantes , e resíduos hidrofílicos, orientados para o poro interno aquoso.
Todos os barris beta podem ser classificados em termos de dois parâmetros inteiros: o número de fios na folha beta, n, e o "número de cisalhamento", S , uma medida do escalonamento dos fios na folha beta. Esses dois parâmetros (n e S) estão relacionados ao ângulo de inclinação das fitas beta em relação ao eixo do cano.
Tipos
Para cima e para baixo
Os barris para cima e para baixo são a topologia de barril mais simples e consistem em uma série de fitas beta, cada uma delas ligada por hidrogênio às fitas imediatamente antes e depois na sequência primária .
Jelly Roll
A dobra ou cilindro do jelly roll , também conhecido como Swiss roll, normalmente compreende oito fitas beta dispostas em duas folhas de quatro fitas. Fios adjacentes ao longo da sequência se alternam entre as duas folhas, de modo que são "enrolados" em três dimensões para formar um barril.
Exemplos
Porins
Estruturas de barril beta de dezesseis ou dezoito fitas para cima e para baixo ocorrem nas porinas, que funcionam como transportadores de íons e pequenas moléculas que não podem se difundir através da membrana celular. Essas estruturas aparecem nas membranas externas de bactérias gram-negativas , cloroplastos e mitocôndrias . O poro central da proteína, às vezes conhecido como ilhó , é revestido com resíduos carregados dispostos de forma que as cargas positivas e negativas apareçam em lados opostos do poro. Um laço longo entre duas fitas beta obstrui parcialmente o canal central; o tamanho e a conformação exatos do loop ajudam a discriminar entre as moléculas que passam pelo transportador.
Translocases de pré-proteínas
Os barris beta também funcionam dentro de organelas derivadas do endossimbionte, como mitocôndrias e cloroplastos, para transportar proteínas. Dentro da mitocôndria, existem dois complexos com barris beta servindo como subunidade formadora de poros, Tom40 da translocase da membrana externa e Sam50 da máquina de classificação e montagem . O cloroplasto também possui complexos contendo barris beta funcionalmente semelhantes, sendo o mais bem caracterizado o Toc75 do complexo TOC (Translocon na membrana do envelope externo dos cloroplastos).
Lipocalinas
As lipocalinas são tipicamente proteínas de barril beta para cima e para baixo de oito fitas que são secretadas no ambiente extracelular. Uma característica distintiva é sua capacidade de ligar e transportar pequenas moléculas hidrofóbicas no cálice barril . Exemplos da família incluem proteínas de ligação ao retinol (RBPs) e proteínas urinárias principais (Mups). RBP se liga e transporta retinol (vitamina A), enquanto Mups se ligam a uma série de pequenos feromônios orgânicos , incluindo 2-sec-butil-4,5-di-hidrotiazol (abreviado como SBT ou DHT), 6-hidroxi-6-metil-3 -heptanona (HMH) e 2,3 di-hidro-exo-brevicomina (DHB).
Número de cisalhamento
Um pedaço de papel pode ser formado em um cilindro juntando os lados opostos. As duas bordas se unem para formar uma linha. O cisalhamento pode ser criado deslizando as duas arestas paralelas a essa linha. Da mesma forma, um cilindro beta pode ser formado juntando as bordas de uma folha beta para formar um cilindro. Se essas arestas forem deslocadas, o cisalhamento é criado.
Uma definição semelhante é encontrada em geologia, onde cisalhamento se refere a um deslocamento dentro da rocha perpendicular à superfície da rocha. Em física, a quantidade de deslocamento é conhecida como tensão de cisalhamento , que tem unidades de comprimento. Para o número de cisalhamento em barris, o deslocamento é medido em unidades de resíduos de aminoácidos.
A determinação do número de cisalhamento requer a suposição de que cada aminoácido em uma fita de uma folha beta é adjacente a apenas um aminoácido na fita vizinha (esta suposição pode não se manter se, por exemplo, uma protuberância beta estiver presente). Para ilustrar, S será calculado para proteína fluorescente verde . Esta proteína foi escolhida porque o barril beta contém fitas paralelas e antiparalelas. Para determinar quais resíduos de aminoácidos são adjacentes nas fitas beta, a localização das ligações de hidrogênio é determinada.
As ligações de hidrogênio entre cadeias podem ser resumidas em uma tabela. Cada coluna contém os resíduos em uma fita (a fita 1 é repetida na última coluna). As setas indicam as ligações de hidrogênio que foram identificadas nas figuras. A direção relativa de cada fio é indicada por "+" e "-" na parte inferior da tabela. Exceto para os fios 1 e 6, todos os fios são antiparalelos. A interação paralela entre as fitas 1 e 6 é responsável pela aparência diferente do padrão de ligações de hidrogênio. (Algumas setas estão faltando porque nem todas as ligações de hidrogênio esperadas foram identificadas. Os aminoácidos não padrão são indicados com "?") As cadeias laterais que apontam para o exterior do cilindro estão em negrito.
Se não houver cisalhamento neste cilindro, então o resíduo 12 V, digamos, na fita 1 deve terminar na última fita no mesmo nível em que começou. No entanto, por causa do cisalhamento, 12 V não está no mesmo nível: é 14 resíduos mais alto do que começou, então seu número de cisalhamento, S , é 14.
Recursos dinâmicos
Os barris beta nas proteínas podem realizar movimentos semelhantes aos da respiração de baixa frequência, conforme observado pela espectroscopia Raman e analisado com o modelo quase contínuo. Para obter mais informações sobre os movimentos coletivos de baixa frequência em biomacromoléculas e sua função biológica, consulte movimento coletivo de baixa frequência em proteínas e DNA .
Referências
Leitura adicional
- Branden C, Tooze J (1999). Introdução à estrutura da proteína (2ª ed.). Nova York: Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2304-4.
- Michalik M, Orwick-Rydmark M, Habeck M, Alva V, Arnold T, Linke D (2017). "Um motivo de glicina-tirosina evolutivamente conservado forma um núcleo dobrável nas proteínas da membrana externa" . PLOS ONE . 12 (8): e0182016. Bibcode : 2017PLoSO..1282016M . doi : 10.1371 / journal.pone.0182016 . PMC 5542473 . PMID 28771529 .
- Hayward S, Milner-White EJ (outubro de 2017). "Princípios geométricos de β-barris homoméricos e β-hélices: Aplicação à modelagem de protofilamentos amilóides" (PDF) . Proteínas . 85 (10): 1866–1881. doi : 10.1002 / prot.25341 . PMID 28646497 . S2CID 206410314 .
links externos
Scholia tem um perfil de tópico para barril Beta . |
- Explicação das topologias totalmente beta : " sanduíches beta ortogonais " são barris beta (conforme definido neste artigo); sanduíches beta "alinhados" correspondem a dobras em sanduíche beta na classificação SCOP .
- dobras totalmente beta no banco de dados SCOP (dobras 54 a 100 são barris beta solúveis em água).
- Banco de dados CATH - dobras e superfamílias homólogas dentro da arquitetura do barril beta.
- Classificação geral e imagens de estruturas de proteínas do laboratório de Jane Richardson
- Imagens e exemplos de barris beta transmembrana
- Revisão do Centro de Bioinformática de Estocolmo sobre proteínas transmembrana
- O site da Lipocalin
- O banco de dados OMPdb para proteínas de barril beta