Jane S. Richardson - Jane S. Richardson
Jane S. Richardson | |
|---|---|
 Richardson em 2002
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| Nascer |
25 de janeiro de 1941 |
| Cidadania | americano |
| Alma mater | Swarthmore College , Harvard University |
| Conhecido por | Diagrama de fita , validação de estrutura |
| Cônjuge (s) | David C. Richardson |
| Prêmios | MacArthur Fellowship (1985), Prêmio Alexander Hollaender em Biofísica (2019) |
| Carreira científica | |
| Campos | Biologia Estrutural , Biofísica |
| Instituições | Universidade Duke |
| Influências | Christian Anfinsen , Frederick Brooks , Frederic Richards |
Jane Shelby Richardson (nascida em 25 de janeiro de 1941) é uma biofísica americana mais conhecida por desenvolver o diagrama de Richardson, ou diagramas de fita , um método de representar a estrutura 3D das proteínas. Os diagramas de fita tornaram-se uma representação padrão das estruturas das proteínas, o que facilitou uma investigação mais aprofundada da estrutura e função das proteínas em todo o mundo. Com interesses em astronomia, matemática, física, botânica e filosofia, Richardson escolheu um caminho não convencional para estabelecer uma carreira científica. Hoje, Richardson é professor de bioquímica na Duke University .
Biografia
Richardson nasceu em 25 de janeiro de 1941 e cresceu em Teaneck, New Jersey . Seu pai era engenheiro elétrico e sua mãe professora de inglês. Seus pais incentivaram o interesse pela ciência e ela foi membro de clubes de astronomia locais desde o ensino fundamental. Ela frequentou a Teaneck High School e em 1958 conquistou o terceiro lugar na Westinghouse Science Talent Search , a feira de ciências de maior prestígio dos Estados Unidos, com cálculos da órbita do satélite Sputnik a partir de suas próprias observações.
Ela continuou sua educação com a intenção de estudar matemática, astronomia e física no Swarthmore College . No entanto, Richardson se formou em Phi Beta Kappa com bacharelado em filosofia e especialização em física em 1962, antes de fazer pós-graduação em filosofia na Universidade de Harvard . Enquanto isso, ela foi capaz de se inscrever em taxonomia de plantas e cursos de evolução em Harvard, que mais tarde contribuiriam para sua abordagem ampla para estudar a estrutura de proteínas. Como a filosofia de Harvard se concentrava na filosofia moderna em vez do interesse de Richardson, a filosofia clássica, Richardson saiu com seu mestrado em Harvard em 1966. Pós-graduação, Richardson tentou lecionar no ensino médio, mas logo percebeu que essa carreira não era para ela. Posteriormente, ela voltou ao mundo científico, trabalhando como técnica no Massachusetts Institute of Technology no mesmo laboratório de seu marido, David Richardson, que conheceu no Swarthmore College. No MIT, David Richardson estava fazendo doutorado no laboratório de Al Cotton usando cristalografia de raios-X para estudar a estrutura da nuclease estafilocócica . Jane Richardson aprendeu as habilidades técnicas e a formação científica necessárias em bioquímica e biofísica por meio do trabalho no laboratório, enquanto trabalhava ao lado do marido, com quem ainda trabalha hoje. Richardson mais tarde começou a desenhar seus diagramas de mesmo nome como um método de interpretação das estruturas das moléculas de proteína . Ao longo de sua carreira, Richardson foi reconhecida por muitas instituições de prestígio pela comunidade científica. Em julho de 1985, ela foi premiada com a MacArthur Fellowship por seu trabalho em bioquímica. Ela foi eleita para a Academia Nacional de Ciências e a Academia Americana de Artes e Ciências em 1991 e para o Instituto de Medicina em 2006. Como parte de sua função na Academia Nacional de Ciências, Richardson atua em painéis que aconselham a Casa Branca e o Pentágono em relação a questões científicas de importância nacional (por exemplo,). Para o ano de 2012-2013, Richardson foi eleito presidente da Biophysical Society para o ano de 2012-2013, e ela se tornou um membro da American Crystallographic Association em 2012. Richardson é atualmente um James B. Duke Professor de Bioquímica na Duke University.
Os Richardsons continuam a liderar conjuntamente um grupo de pesquisa na Duke University.
Richardson é um colaborador da Wikipedia, onde ela é um membro proeminente do WikiProject Biophysics .
Trabalho científico e contribuições
As primeiras incursões de Richardson na ciência foram no campo da astronomia . Ao observar a posição do Sputnik - na época o único satélite artificial - em duas noites sucessivas, ela conseguiu calcular sua órbita prevista. Ela enviou seus resultados para a Westinghouse Science Talent Search, ganhando o terceiro lugar em 1958.
Richardson se juntou a seu marido David C. Richardson, então concluindo seu trabalho de doutorado no MIT , estudando a estrutura tridimensional da proteína nuclease estafilocócica (1SNS) por cristalografia de raios-X para sua tese de doutorado. A nuclease estafilocócica estava entre as primeiras doze estruturas de proteínas resolvidas. As aulas de botânica e evolução que ela havia feito enquanto cursava a graduação moldaram seu pensamento sobre o trabalho que estava fazendo no laboratório de química. Durante seus estudos cristalográficos , Jane Richardson percebeu que um esquema de classificação geral pode ser desenvolvido a partir dos motivos estruturais recorrentes das proteínas. Nesse ínterim, Jane e David Richardson mudaram-se para a Duke University em 1970, onde resolveram a primeira estrutura cristalina da superóxido dismutase (2SOD). Em 1977, ela publicou suas descobertas sobre o parentesco de proteínas na Nature , com um artigo intitulado "topologia em folha β e o parentesco de proteínas".
Enquanto Richardson desenvolvia o diagrama de fita para ilustrar suas descobertas ao longo de sua pesquisa taxonômica, suas imagens icônicas apareceram pela primeira vez na revista Advances in Protein Chemistry em um artigo intitulado "The anatomy and taxonomy of protein structure" 1981, uma publicação de referência inicial em bioinformática estrutural . Os diagramas se tornaram uma forma padrão de visualizar a estrutura da proteína, retratando especificamente a topologia da folha beta e as conexões entre as sequências de aminoácidos , ou peptídeos , que compõem as proteínas. O processo de dobramento de proteínas envolve quatro níveis: estruturas primárias , estruturas secundárias , estruturas terciárias e estruturas quaternárias . Estruturas secundárias resultam de interações de ligações de hidrogênio entre sequências de aminoácidos adjacentes para formar hélices alfa ou folhas beta. As estruturas terciárias são uma ordem superior de dobramento de proteínas que representam a conformação e a conectividade entre as hélices alfa e as folhas beta em 3D. Os diagramas de fita de Richardson ilustram a topologia da folha beta e a conectividade em estruturas de proteínas de ordem superior. Ela formalizou regras gerais sobre a ligação das folhas beta por meio de conexões "hairpin" ou "crossover". Em uma conexão em gancho, uma espinha dorsal de peptídeo se origina e gira para retornar à mesma extremidade da folha beta da qual saiu. Uma conexão cruzada envolve a espinha dorsal do peptídeo que se estende para fora de uma folha beta e faz um loop para entrar em outra folha beta na extremidade oposta da proteína. Seus desenhos iniciais e descobertas contínuas contribuem para uma compreensão mais ampla da energia e da evolução das proteínas. Peter Agre , ganhador do Nobel e também professor da Duke, disse sobre o trabalho dos Richardsons: "O trabalho de Jane e David nos permitiu revelar a forma das proteínas, e a partir daí foi mais fácil entender sua função".
O trabalho mais recente dos Richardsons diversificou-se além da classificação e da cristalografia. Na década de 1980, eles se expandiram para os campos da bioquímica sintética e da biologia computacional como pioneiros no projeto de novo de proteínas, uma abordagem de engenharia reversa para fazer e testar previsões teóricas sobre o dobramento de proteínas. Na década de 1990, os Richardsons desenvolveram o sistema kinemage de gráficos moleculares e David Richardson escreveu o programa Mage para exibi-los em pequenos computadores, para a então nova revista Protein Science . Além disso, eles desenvolveram a análise de contato de todos os átomos (veja a imagem) para medir a "adequação do ajuste" dentro das proteínas e nas interações com as moléculas circundantes. O site Kinemage oferece exploração interativa de várias estruturas de proteínas 3D por meio de monitores de computador usando seus programas gráficos Mage ou KiNG. Financiado por uma bolsa do National Institute of Science (NIH), o site é frequentemente usado como uma ferramenta de ensino. Livros didáticos e sites da Internet que obtiveram imagens do Kinemages incluem Introdução à Estrutura da Proteína de Branden & Tooze, Fundamentos de Bioquímica da Viet, Voet & Pratt, Princípios de Bioquímica de Horton et al. E o Projeto de Autoria Kinemage da Universidade do Mississippi.
O Laboratório Richardson atualmente estuda motivos estruturais em RNA, bem como proteínas, como parte do RNA Ontology Consortium (ROC) para comunicar melhor a estrutura do RNA e os resultados da pesquisa de função. O laboratório atuou como avaliador no experimento de predição de estrutura CASP 8 (CASP), é uma das quatro equipes de desenvolvedores do sistema de software PHENIX para cristalografia de raios-X de macromoléculas e hospeda o serviço web MolProbity para validação e melhoria da precisão de proteínas e estruturas de cristal de RNA. MolProbity usa o programa KiNG (sucessor do Mage) para mostrar gráficos 3D kinemage on-line. Jane Richardson atua na Força-Tarefa de Validação de Raios-X do Protein Data Bank (wwPDB) mundial e na Força-Tarefa de Validação de NMR . Enquanto ela continua a dirigir o laboratório Richardson ao lado de seu marido na Duke, onde eles usam MolProbity para validar RNA, proteínas, estruturas cristalinas, ela também adiciona imagens relacionadas à ciência, imagens da natureza e fotos para o WikiProject Biophysics ao Wikimedia Commons .
Premios e honras
- 1958: Terceiro lugar na Westinghouse Science Talent Search (atualmente chamada de Feira Internacional de Ciências e Engenharia ), uma feira de ciências de prestígio em todo o país
- 1985: MacArthur Fellowship , também chamado de "Genius Grant" concedido a indivíduos que "mostraram extraordinária originalidade e dedicação em suas buscas criativas e notável capacidade de autodireção"
- 1991: Eleição para a Academia Nacional de Ciências, uma honra que reconhece pesquisas originais anteriores e contínuas excepcionais
- 2006: Eleição para a National Academy of Medicine em Washington, DC, uma instituição sem fins lucrativos que se esforça para oferecer ciência, tecnologia e conselhos de saúde objetivos
- 2012: Bolseiro da American Crystallographic Association em 2012 por cumprir os seguintes critérios: "um membro cujos esforços em nome do avanço da cristalografia ou de suas aplicações sejam científica ou socialmente diferenciados"
- 2012 - 2013: Presidente da Sociedade Biofísica
- 2019: Prêmio Alexander Hollaender em Biofísica, um prêmio de contribuições ilustres da biofísica
Publicações notáveis
Os seguintes artigos foram classificados como altamente citados no campo pela Web of Science em 17 de fevereiro de 2020:
- Davis IW, Leaver-Fay A, Chen VB, Block JN, Kapral GJ, Wang X, Murray LW, Arendall WB, Snoeyink J, Richardson JS, Richardson DC (2007). "MolProbity: Contatos All-Atom e Validação de Estrutura para Proteínas e Ácidos Nucleicos" . Nucleic Acids Research . 35 (problema do servidor da Web): W375–83. doi : 10.1093 / nar / gkm216 . PMC 1933162 . PMID 17452350 .
- Adams PD, Afonine PV, Bunkóczi G, Chen VB, Davis IW, Echols N, Headd JJ, Hung LW, Kapral GJ, Grosse-Kunstleve RW, McCoy AJ, Moriarty NW, Oeffner R, Read RJ, Richardson DC, Richardson JS, Terwilliger TC, Zwart PH (fevereiro de 2010). "PHENIX: um sistema abrangente baseado em Python para solução de estrutura macromolecular" . Acta Crystallographica. Seção D, Cristalografia Biológica . 66 (Pt 2): 213–21. doi : 10.1107 / S0907444909052925 . PMC 2815670 . PMID 20124702 .
- Chen VB, Arendall WB, Headd JJ, Keedy DA, Immormino RM, Kapral GJ, Murray LW, Richardson JS, Richardson DC (2010). "MolProbity: contatos de todos os átomos e validação de estrutura para proteínas e ácidos nucléicos" . Acta Crystallogr D . 66 (1): 12–21. doi : 10.1107 / S0907444909042073 . PMC 2803126 . PMID 20057044 .
- Adams PD, Afonine PV, Bunkóczi G, Chen VB, Echols N, Headd JJ, Hung LW, Jain S, Kapral GJ, Grosse Kunstleve RW, McCoy AJ, Moriarty NW, Oeffner RD, Read RJ, Richardson DC, Richardson JS, Terwilliger TC, Zwart PH (setembro de 2011). "O software Phenix para determinação automática de estruturas macromoleculares" . Métodos . 55 (1): 94–106. doi : 10.1016 / j.ymeth.2011.07.005 . PMC 3193589 . PMID 21821126 .
- Dunkle JA, Wang L, Feldman MB, Pulk A, Chen VB, Kapral GJ, Noeske J, Richardson JS, Blanchard SC, Cate JH (maio de 2011). "Estruturas do ribossomo bacteriano em estados clássicos e híbridos de ligação de tRNA" . Ciência . 332 (6032): 981–4. Bibcode : 2011Sci ... 332..981D . doi : 10.1126 / science.1202692 . PMC 3176341 . PMID 21596992 .
- Williams CJ, Headd JJ, Moriarty NW, Prisant MG, Videau LL, Deis LN, Verma V, Keedy DA, Hintze BJ, Chen VB, Jain S, Lewis SM, Arendall WB, Snoeyink J, Adams PD, Lovell SC, Richardson JS , Richardson DC (janeiro de 2018). "MolProbity: Mais e melhores dados de referência para validação de estrutura de todos os átomos aprimorada" . Protein Science . 27 (1): 293–315. doi : 10.1002 / pro.3330 . PMC 5734394 . PMID 29067766 .
Referências
Leitura adicional
- Shearer BF, Shearer BS (1997). Mulheres notáveis nas ciências físicas: um dicionário biográfico . Westport, CT: Greenwood Press. ISBN 9780313293030.