Creatinase - Creatinase
creatinase | |||||||||
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Identificadores | |||||||||
Número CE | 3.5.3.3 | ||||||||
Número CAS | 37340-58-2 | ||||||||
Banco de dados | |||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
MetaCyc | via metabólica | ||||||||
PRIAM | perfil | ||||||||
Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Ontologia Genética | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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Domínio N-terminal de creatinase / prolidase | |||||||||||
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A Estrutura Cristalina do Domínio N-terminal da Creatinase / Prolidase de uma dipeptidase X-PRO de Streptococcus pyogenes para 1.85A
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Identificadores | |||||||||||
Símbolo | Creatinase_N | ||||||||||
Pfam | PF01321 | ||||||||||
InterPro | IPR000587 | ||||||||||
SCOP2 | 1chm / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
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Em enzimologia , a creatinase ( EC 3.5.3.3 ) é uma enzima que catalisa a reação química
- creatina + H 2 O sarcosina + ureia
Assim, os dois substratos dessa enzima são a creatina e a H 2 O , enquanto seus dois produtos são a sarcosina e a uréia .
A enzima nativa mostrou ser composta por duas subunidades de monômeros por meio de eletroforese em gel de SDS-poliacrilamida. Os pesos moleculares dessas subunidades foram estimados em 47.000 g / mol. A enzima funciona como um homodímero e é induzida pelo cloreto de colina. Cada monômero de creatinase tem dois domínios claramente definidos, um pequeno domínio N-terminal e um grande domínio C-terminal. Cada um dos dois locais ativos é feito por resíduos do grande domínio de um monômero e alguns resíduos do pequeno domínio do outro monômero. Foi sugerido que um grupo sulfidrila está localizado no ou próximo ao sítio ativo da enzima após experiências de inibição. A creatinase foi encontrada para ser mais ativa em pH 8 e é mais estável entre pH 6-8 por 24 horas. a 37 graus.
Esta enzima pertence à família das hidrolases , aquelas que atuam nas ligações carbono-nitrogênio diferentes das ligações peptídicas, especificamente nas amidinas lineares. O nome sistemático desta classe de enzimas é creatina amidinohidrolase . Esta enzima participa do metabolismo da arginina e da prolina .
Estudos estruturais
No final de 2007, duas estruturas foram resolvidas para esta classe de enzimas, com códigos de acesso PDB 1CHM e 1KP0 .
Referências
- ROCHE J, LACOMBE G, GIRARD H (1950). "[Sobre a especificidade de certas deguanidases bacterianas que geram ureia e sobre arginindi-hidrolase.]". Biochim. Biophys. Acta . 6 (1): 210–6. doi : 10.1016 / 0006-3002 (50) 90093-x . PMID 14791411 .
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