Robert Huber - Robert Huber

Robert Huber

Robert Huber
Laureado com o Prêmio Nobel (Química) Robert Huber
Nascer ( 20/02/1937 ) 20 de fevereiro de 1937 (84 anos)
Nacionalidade alemão
Cidadania Alemanha
Alma mater Universidade Técnica de Munique
Conhecido por Cristalografia de cianobactérias
Prêmios
Carreira científica
Campos Bioquímico
Alunos de doutorado Nediljko Budisa
Outros alunos notáveis Peter Colman ( pós-doutorado )
Local na rede Internet www .biochem .mpg .de / en / eg / huber

Robert Huber (nascido em 20 de fevereiro de 1937) é um bioquímico alemão e ganhador do Nobel . conhecido por seu trabalho de cristalizar uma proteína intramembrana importante na fotossíntese e, posteriormente, aplicar cristalografia de raios-X para elucidar a estrutura da proteína.

Educação e infância

Ele nasceu em 20 de fevereiro de 1937 em Munique, onde seu pai, Sebastian, era caixa de um banco. Ele foi educado no Humanistisches Karls-Gymnasium de 1947 a 1956 e depois estudou química na Technische Hochschule , recebendo seu diploma em 1960. Ele ficou e fez pesquisas sobre o uso da cristalografia para elucidar a estrutura dos compostos orgânicos .

Carreira

Em 1971, ele se tornou diretor do Instituto Max Planck de Bioquímica, onde sua equipe desenvolveu métodos para a cristalografia de proteínas .

Em 1988, ele recebeu o Prêmio Nobel de Química, juntamente com Johann Deisenhofer e Hartmut Michel . O trio foi reconhecido por seu trabalho em primeiro cristalizar uma proteína intramembrana importante na fotossíntese em bactérias roxas e, posteriormente, aplicar cristalografia de raios-X para elucidar a estrutura da proteína. As informações forneceram o primeiro insight sobre os corpos estruturais que desempenhavam a função integral da fotossíntese. Este insight poderia ser traduzido para entender o análogo mais complexo da fotossíntese em cianobactérias, que é essencialmente o mesmo que em cloroplastos de plantas superiores.

Em 2006, ele assumiu um cargo na Universidade de Cardiff para liderar o desenvolvimento da Biologia Estrutural na universidade em regime de meio período.

Desde 2005, ele tem feito pesquisas no Centro de biotecnologia médica da Universidade de Duisburg-Essen .

Huber foi um dos editores originais da Encyclopedia of Analytical Chemistry

Prêmios e honras

Em 1977, Huber recebeu a Medalha Otto Warburg . Em 1988 ele recebeu o Prêmio Nobel e em 1992 a Medalha Sir Hans Krebs . Huber foi eleito membro do Pour le Mérite para Ciências e Artes , em 1993, e Membro Estrangeiro da Royal Society (ForMemRS) em 1999 . Seu certificado de eleição diz:

Huber construiu, liderou e ainda lidera o laboratório de cristalografia de proteínas mais produtivo da Europa. Suas próprias contribuições para a cristalografia, feitas ao longo de um período de cerca de 25 anos, são prodigiosas. Para sua tese de doutorado, ele resolveu a fórmula química do importante hormônio edtyson, que escapou aos químicos. Ele então demonstrou que a dobra terciária da cadeia polipeptídica na hemoglobina da larva da mosca chironomus se assemelhava muito à da mioglobina do cachalote de Kendrew , indicando pela primeira vez que essa dobra havia sido preservada ao longo da evolução.

A próxima conquista de Huber foi a solução da estrutura do inibidor de tripsina e a demonstração de que em seu complexo com a tripsina ele mimetizava o estado de transição tetraédrico do substrato da enzima. Desde então, ele determinou as estruturas de muitas outras proteinases, seus precursores inativos e seus inibidores, e se estabeleceu como a autoridade mundial neste campo. Estruturas destacadas são as da procarboxipeptidase , que levaram à descoberta do notável mecanismo de ativação dessa enzima, e do complexo da trombina com a hirudina , que evidenciou o mecanismo molecular de inibição da coagulação sanguínea por essa toxina sanguessuga.

Paralelamente a este trabalho, Huber resolveu as estruturas de vários fragmentos de imunoglobulinas . Ele foi o primeiro a determinar a estrutura do fragmento F de ativação do complemento, que também foi a primeira variável e os primeiros domínios constantes em fragmentos Fab.

A estrutura da citrato sintase de Huber revelou um exemplo notável de uma mudança conformacional sofrida por uma enzima em combinação com seu substrato por um processo de ajuste induzido. Huber compartilhou o Prêmio Nobel de Química em 1988 com Michel e Deisenhofer por sua determinação das estruturas notáveis ​​e extremamente importantes do centro de reação fotoquímica de Rhodopseudomonas viridis e da ficocianina , a proteína coletora de luz da alga verde-azulada Mastiglocadus laminosus. Esta proteína se liga a tetrapirróis lineares em uma dobra terciária que lembra as globinas , o que trouxe Huber de volta ao círculo completo de sua primeira estrutura, eritrocruerina . Huber também determinou as estruturas de várias proteínas de transferência de elétrons contendo cobre , incluindo a da ascorbato oxidase , e de outras metaloenzimas. Esses estudos lançaram uma nova luz sobre os sistemas de transferência de elétrons e a coordenação do zinco nas proteínas. Ele também resolveu a estrutura de uma importante classe de proteínas de ligação ao cálcio - as anexinas. Finalmente, suas estruturas muito precisas forneceram informações importantes sobre os diferentes graus de mobilidade dentro das moléculas de proteína.

Huber publicou cerca de 400 artigos.

Vida pessoal

Huber é casado e tem quatro filhos.

Referências

links externos